home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ NetNews Usenet Archive 1992 #27 / NN_1992_27.iso / spool / capdist / seminars / 85 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1992-11-19  |  3.9 KB  |  76 lines
  1. Newsgroups: capdist.seminars,sunya.cs.general
  2. Path: sparky!uunet!newsgate.watson.ibm.com!news.ans.net!rpi!sarah!cook!cook!newsgate
  3. From: pat@cs.albany.edu (Pat Keller)
  4. Subject: SUNYA C. S. Dept. Colloquium
  5. To: bboard
  6. Message-ID: <9211191649.AA26255@freedom.albany.edu>
  7. Sender: pat@cs.albany.edu (Pat Keller)
  8. Organization: The University at Albany, Comp. Sci. Dept.
  9. Date: Thu, 19 Nov 1992 16:49:03 GMT
  10. Return-Path: <pat>
  11. Lines: 63
  12.  
  13.  
  14.                                      COLLOQUIUM
  15.  
  16.                 University at Albany - State University of New York
  17.  
  18.                             Computer Science Department
  19.  
  20.                          Department of Biological Sciences
  21.  
  22.                  Computational Approaches to Side-Chain Prediction
  23.                      in Proteins with Known Backbone Structures
  24.  
  25.                                      Hany Farid
  26.  
  27.                             Computer Science Department
  28.                              University at Albany, SUNY
  29.  
  30.                   Friday, November 20, 1992 at 2:45pm in BIO 248*
  31.  
  32.                                       ABSTRACT
  33.  
  34.                  Two algorithms are presented for prediction  of  side  chain
  35.             configurations  in  proteins with known backbone structures.  The
  36.             first algorithm  predicts  side  chain  configurations  in  small
  37.             buried  cores  and  the  second  predicts those configurations in
  38.             entire proteins.  The  principle  difficulty  facing  side  chain
  39.             prediction  algorithms  is  the combinatorial explosion of simul-
  40.             taneously predicting even a small number (more than ten) of resi-
  41.             dues.   One  strategy to overcome this combinatorial explosion is
  42.             to greatly reduce the number of possible configurations  of  each
  43.             residue type to only a few rotamer positions; this methodology is
  44.             adopted in the work presented here.  In order to predict the side
  45.             chain  configurations in protein cores, the number of unfavorable
  46.             van der Waals contacts and the rotamer probability  are  computed
  47.             for  every possible rotamer configuration.  It is then shown that
  48.             one of the few configurations (less than 99.9999% of  all  confi-
  49.             gurations)  with a small number of unfavorable van der Waals con-
  50.             tacts and high rotamer probability is the "best" rotamer model of
  51.             the  known  native  structure.   For the eight cores studied, the
  52.             "best" rotamer models of the known native structure have an aver-
  53.             age rms deviation of 0.477 Angstrom from their native structures.
  54.             For entire proteins, it is computationally intractable to exhaus-
  55.             tively  search  all  possible  rotamer configurations.  Simulated
  56.             annealing and Monte Carlo  statistical  sampling  techniques  are
  57.             employed  to  overcome  the  combinatorial explosion of searching
  58.  
  59.                                        - 2 -
  60.  
  61.             every rotamer configuration of an entire protein.  The prediction
  62.             algorithm  "anneals"  to  a  minimum "energy state", then a Monte
  63.             Carlo sampling of 10,000 configurations with energies within  one
  64.             standard  deviation of this minimum energy is taken.  In order to
  65.             predict side chain configurations, an  entropy  analysis  of  the
  66.             Monte  Carlo  configurations  sampled  is performed.  The entropy
  67.             analysis assigns to each residue a measure of confidence in pred-
  68.             ictability;  if this measure is above a certain threshold a pred-
  69.             iction is made, otherwise no attempt is made to predict the  side
  70.             chain  configuration  of  the residue.  For the fifty proteins of
  71.             known structure studied, on average, 62.8% of the side chain con-
  72.             figurations are predicted with an accuracy of 71.7%.
  73.  
  74.             *Please note room change for this colloquia.
  75.  
  76.