<telo><p>bφlkoviny; z <a href="javascript:top.GetURL('003707');" target="_self">aminokyselin</a> slo₧enΘ vysokomolekulßrnφ p°φrodnφ lßtky (rel. molekulßrnφ hmotnost 1000 a₧ milion); jsou podstatou vÜech ₧iv²ch organism∙. Jejich zßkladnφ povahu rozpoznal Braconnot ji₧ v r. 1819 p°i zah°φvßnφ klihu s kys. sφrovou. Za podrobn∞jÜφ znalost struktury bφlkovin vd∞Φφme E. <a href="javascript:top.GetURL('029738');" target="_self">Fischerovi</a> (prßce okolo r. 1900). V proteinech jsou <a href="javascript:top.GetURL('003707');" target="_self">aminokyseliny</a> vzßjemn∞ vßzßny aminoskupinami ûNH<sub>2</sub> a karboxylov²mi skupinami ûCOOH amidovou vazbou ûNHûCOû (<a href="javascript:top.GetURL('003690');" target="_self">amidy</a>), kterß se v p°φpad∞ protein∙ naz²vß peptidovß vazba. û Podle poΦtu aminokyselin v molekule rozliÜujeme oligopeptidy (2û10 aminokyselin), polypeptidy (11û100) a proteiny (vφce ne₧ 100 aminokyselin); <a href="javascript:top.GetURL('080161');" target="_self">peptidy</a>. Po°adφ aminokyselin v °et∞zci proteinu oznaΦujeme jako primßrnφ strukturu nebo takΘ sekvenci. Z 20 aminokyselin, kterΘ se v₧dy vyskytujφ v lidskΘm organismu, m∙₧e v p°φpad∞ jednoduchΘho proteinu, slo₧enΘho ze 100 aminokyselin, vzniknout 20100 rozdφln²ch primßrnφch proteinov²ch struktur. Z toho vypl²vß, ₧e existuje daleko v∞tÜφ mno₧stvφ r∙zn²ch p., ne₧ je jich obsa₧eno ve vÜech ₧iv²ch organismech na Zemi. Sekvence n∞kter²ch protein∙ je ji₧ znßmß, nap°. <a href="javascript:top.GetURL('069163');" target="_self">myoglobinu</a> a <a href="javascript:top.GetURL('036682');" target="_self">hemoglobinu</a>; u blφzce p°φbuzn²ch ₧ivoΦiÜn²ch druh∙ jsou si sekvence velmi podobnΘ. û Molekuly p. mohou vytvß°et protßhlΘ, vlßknitΘ, ve vod∞ nerozpustnΘ struktury, skleroproteiny, a kulovitΘ nebo elipsoidnφ, ve vod∞ rozpustnΘ sferoproteiny. V protikladu ke skleroprotein∙m (vlasy, rohovina, chrupavky) lze skoro u vÜech sferoprotein∙ (nap°. <a href="javascript:top.GetURL('026871');" target="_self">enzymy</a>, svalovß tkß≥) varem nebo p∙sobenφm kyselin a louh∙ (zm∞nou hodnoty pH) rozruÜit jejich tercißrnφ a sekundßrnφ strukturu (<a href="javascript:top.GetURL('051264');" target="_self">koagulace</a>, <a href="javascript:top.GetURL('021331');" target="_self">denaturace</a>). P°itom se ztrßcejφ n∞kterΘ biologickΘ vlastnosti protein∙, nap°. schopnost enzym∙ Üt∞pit potravu nebo svalovß kontraktivita. û T∞lu cizφ proteiny vyvolßvajφ svou p°φtomnostφ reakci <a href="javascript:top.GetURL('004958');" target="_self">antigenûprotilßtka</a>, a proto nesmφ b²t nikdy p°φmo injikovßny do krevnφho ob∞hu.</p></telo>
<dil>7</dil>
<o>
<o1>p°φrodnφ v∞dy</o1>
<o2>chemie</o2>
<o3>organickß chemie</o3>
</o>
<datumy>
<djine>00/00/8900</djine>
<djine>00/00/8819</djine>
<djine>00/00/8000</djine>
</datumy>
<obrazek>
<obrzdroj>o086437_01_proteiny.jpg</obrzdroj>
<obrpopis>proteiny, helixovß struktura bφlkoviny keratinu: mod°e atomy dusφku; Φern∞ atomy uhlφku; Φßrkovan∞ vodφkovΘ m∙stky mezi elektronegativnφmi atomy (kyslφku a dusφku), tvo°enΘ atomy vodφku (R û organick² zbytek)</obrpopis>
